MMADHC

MMADHC
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 5CUZ, 5CV0
Ідентифікатори
Символи	MMADHC, C2orf25, CL25022, cblD, methylmalonic aciduria and homocystinuria, cblD type, metabolism of cobalamin associated D
Зовнішні ІД	OMIM: 611935 MGI: 1923786 HomoloGene: 9248 GeneCards: MMADHC
Пов'язані генетичні захворювання
inborn disorder of cobalamin metabolism and transport, methylmalonic acidemia with homocystinuria, methylmalonic aciduria and homocystinuria type cblD
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми Клітинна компонента • гіалоплазма • мітохондрія • цитоплазма Біологічний процес • cobalamin metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	27249	109129
Ensembl	ENSG00000168288	ENSMUSG00000026766
UniProt	Q9H3L0	Q99LS1
RefSeq (мРНК)	NM_015702	NM_133839 NM_001348198 NM_001348199 NM_001348200
RefSeq (білок)	NP_056517	NP_598600 NP_001335127 NP_001335128 NP_001335129
Локус (UCSC)	Хр. 2: 149.57 – 149.59 Mb	Хр. 2: 50.17 – 50.19 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

MMADHC (англ. Methylmalonic aciduria and homocystinuria, cblD type) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 296 амінокислот, а молекулярна маса — 32 940.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MANVLCNRAR		LVSYLPGFCS		LVKRVVNPKA		FSTAGSSGSD		ESHVAAAPPD
ICSRTVWPDE		TMGPFGPQDQ		RFQLPGNIGF		DCHLNGTASQ		KKSLVHKTLP
DVLAEPLSSE		RHEFVMAQYV		NEFQGNDAPV		EQEINSAETY		FESARVECAI
QTCPELLRKD		FESLFPEVAN		GKLMILTVTQ		KTKNDMTVWS		EEVEIEREVL
LEKFINGAKE		ICYALRAEGY		WADFIDPSSG		LAFFGPYTNN		TLFETDERYR
HLGFSVDDLG		CCKVIRHSLW		GTHVVVGSIF		TNATPDSHIM		KKLSGN

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як ацетиляція. Локалізований у цитоплазмі, мітохондрії.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Gherasim C., Hannibal L., Rajagopalan D., Jacobsen D.W., Banerjee R. (2013). The C-terminal domain of CblD interacts with CblC and influences intracellular cobalamin partitioning. Biochimie. 95: 1023—1032. PMID 23415655 doi:10.1016/j.biochi.2013.02.003
• Yamada K., Gherasim C., Banerjee R., Koutmos M. (2015). Structure of human B12 trafficking protein CblD reveals molecular mimicry and identifies a new subfamily of nitro-FMN reductases. J. Biol. Chem. 290: 29155—29166. PMID 26364851 doi:10.1074/jbc.M115.682435

Див. також

• Хромосома 2